Identification de quatorze transcrits codant pour des protéines tyrosine kinases chez les cellules E-5; caractérisation partielle de trois nouveaux transcrits

Hébert, Benoît (1993). Identification de quatorze transcrits codant pour des protéines tyrosine kinases chez les cellules E-5; caractérisation partielle de trois nouveaux transcrits Mémoire. Québec, Université du Québec, Institut National de la Recherche Scientifique, Maîtrise en virologie et immunologie, 217 p.

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Résumé

La différenciation intra-thymique des lymphocytes Test dépendante des cellules du stroma. La sécrétion de cytokines et les interactions moléculaires sont responsables de son contrôle. L'importance des interactions moléculaires a été démontrée à l'aide de modèles in vitro, puis tout récemment, chez des souris transgéniques. La caractérisation biochimique de plusieurs molécules d'adhésion a permis d'établir une classification fonctionnelle et structurale. Bien qu'une multitude de molécules d'adhésion existe, les profils d'activation se ressemblent. La caractérisation moléculaire des profils d'activation a démontré que les mécanismes d'amplification de signaux sont intimement reliés soit par des mécanismes communs soit par des effecteurs intracellulaires similaires. Au cours des dernières années, l'étude de la transduction de signaux intra-thymiques a été effectuée presque uniquement chez les thymocytes. Par contre, la régulation de l'activité des cellules stromales par les thymocytes a été démontrée récemment. Pour la première fois, un modèle in vitro d'interactions lympho-stromales a permis de démontrer que les thymocytes peuvent transmettre des signaux aux cellules stromales. Cette interaction est possible par l'intermédiaire du complexe gp23/45/90 retrouvé chez certaines cellules stromales. Ce complexe a été purifié et partiellement caractérisé à partir de la lignée cellulaire d'épithélium thymique E-5. L'interaction entre des thymocytes et les cellules E-5 déclenche spécifiquement, entre autres, la phosphorylation de résidus tyrosine de trois protéines des cellules E-5. Compte tenu de l'implication d'une protéine tyrosine kinase dans le modèle d'activation in vitro des cellules E-5 et de l'importance des protéine tyrosine kinases dans les signaux de transduction, nous avons entrepris de répertorier les transcrits PTK-spécifiques des cellules E-5 afin d'approfondir la caractérisation moléculaire de l'interaction E-5-thymocytes. Sachant que les protéine tyrosine kinases possèdent des caractéristiques moléculaires communes, il est possible d'amplifier sélectivement, par PCR, des domaines catalytiques distincts. Nous avons procédé à l'amplification et au clonage des domaines catalytiques des PTKs des cellules E-5. Par le séquençage des clones obtenus, nous avons identifié onze transcrits différents codant pour des PTKs connues. De plus, nous avons démontré la présence de trois nouveaux transcrits de PTKs. Le premier présente une homologie à tek, le deuxième à c-yes, et le troisième, à Cek-5, un membre de la sous-famille de protéine tyrosine kinase eph. Ce mémoire présente .les séquences nucléotidiques et peptidiques (déduites) ainsi que l'homologie des nouvelles protéine tyrosine kinases avec celles déjà connues. Le rôle potentiel de ces protéine tyrosine kinases est également discuté.

Type de document:	Thèse Mémoire
Directeur de mémoire/thèse:	Potworowski, Édouard
Co-directeurs de mémoire/thèse:	Tijssen, Peter
Mots-clés libres:	-
Centre:	Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt:	22 août 2019 15:25
Dernière modification:	23 mai 2023 13:51
URI:	https://espace.inrs.ca/id/eprint/8544

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