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Mécanismes d'induction de l'apoptose des neutrophiles humains par la viscum album agglutinine-1 : contribution des caspases et action sur la cytosquelette

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Lavastre, Valérie (2001). Mécanismes d'induction de l'apoptose des neutrophiles humains par la viscum album agglutinine-1 : contribution des caspases et action sur la cytosquelette Mémoire. Québec, Université du Québec. Institut national de la recherche scientifique, Maîtrise en sciences expérimentales de la santé, 179 p.

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Résumé

La VAA-I est un puissant immunomodulateur. A forte dose, elle induit l'apoptose des neutrophiles et offre ainsi le potentiel de résoudre l'inflammation. Par contre le mécanisme d'induction de l'apoptose par cette molécule chez les neutrophiles humains n'a pas encore été élucidé. Cette étude nous démontre que la VAA-I déstabilise le potentiel membranaire mitochondriale mais que cette activité ne résout pas son mécanisme d'action. L'utilisation d'un stabilisateur de la membrane mitochondriale n'a pu empêcher la VAA-I d'induire l'apoptose. Par ailleurs, nous démontrons que l'induction de l'apoptose ne dépend pas de la production de radicaux libres. Cette observation a été confirmée par l'utilisation de la catalase, enzyme dégradant les radicaux libres comme le peroxyde d'hydrogène, et aussi par l'utilisation d'une lignée cellulaire promyélocytaire déficiente en une composante de la NADPH-oxydase l'empêchant ainsi de générer des radicaux libres. En effet, la V AA-I peut induire l'apoptose dans ces deux situations. Nous avons découvert que l'action de la VAA-I était complètement bloquée par l'ajout d'un inhibiteur du transport vésiculaire. Finalement, nous avons étudié l'expression de certaines protéines en réponse à l'action de la VAA-I. La lectine diminue l'expression d'une protéine anti-apoptotique, Mcl-1, et induit la dégradation de certaines protéines du cytosquelette, soit la gelsoline, la paxilline ainsi que la vimentine mais pas la vinculine ni 1'α- et la β 13-tubuline. La fragmentation de ces protéines est sous l'influence des caspases puisqu'après l'ajout de l'inhibiteur de caspases-1, -3, -4 et -7, ces protéines ne sont plus dégradées.

Type de document: Thèse Mémoire
Directeur de mémoire/thèse: Girard, Denis
Mots-clés libres: -
Centre: Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt: 12 oct. 2016 15:13
Dernière modification: 12 oct. 2016 15:13
URI: https://espace.inrs.ca/id/eprint/4491

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