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Étude de la protéine de structure VP1 du parvovirus porcin (PPV)

Moreau, Marie Eve (2003). Étude de la protéine de structure VP1 du parvovirus porcin (PPV) Mémoire. Québec, Université du Québec, Institut National de la Recherche Scientifique, Maîtrise en virologie et immunologie, 140 p.

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Résumé

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Le parvovirus porcm (PPV) comporte une capside icosahédrale non-enveloppée composée principalement de trois protéines de structure soit VP1, VP2 et VP3. Celles nommées VPI sont constituées d'une extension amino-terminale unique dont une séquence en acides aminés hautement conservée parmi tous les parvovirus. Cette région aminée située au niveau de la partie unique de la VP1 possède un domaine enzymatique phospholipase A2 (PLA2) vu la présence d'acides aminés dans cette région correspondant à ceux retrouvés au niveau du site catalytique de divers groupes de PLA 2 sécrétées. De ce fait, une activité phospholipase A 2 fut démontrée pour la partie unique de la VPI (VPI up) du parvovirus humain B19, du Galleria mel/one/la Densovirus (GmDNV) et du PPV en plus de l'importance de ce site catalytique pour l'infectivité virale. Cependant, aucune activité enzymatique n'est détectable pour les particules virales nouvellement formées suggérant que la région spécifique de la VPI est séquestrée et réside à l'intérieur de la capside. Un stimulus externe doit donc induire l'exposition des domaines spécifiques aux VPI à la surface de la capside virale afin que l'enzyme puisse jouer son rôle. Suivant cette idée, il fut possible de démontrer que la partie unique de la VPI (VPI up) n'est pas accessible à la surface de la capside du PPV et ce, à l'aide de séquences peptidiques présentées en surface de phages. Afin d'induire l'exposition de cette région unique à la surface du virion intacte, le PPV fut exposé à un choc thermique et ainsi, la VPI fut détectée par ces phages spécifiques. Par immunodétection à l'or colloïdal, il a été possible de constater qu'une augmentation limitée de la température engendre des réarrangements conformationnaux dans le virion permettant l'exposition irréversible de la VPI up sans toutefois dissocier la capside virale. De plus, en immunotluorescence, en utilisant un sérum de lapin polyclonal reconnaissant la VPI up, il s'avère que l'externalisation de la région unique de la VPI lors d'une infection virale est réalisable suite à un choc thermique des cellules infectées laissant présager alors que l'existence d'un stimulus externe au niveau cellulaire est possible afin de permettre l'exposition de cette région. L'ensemble des données expérimentales issues de la présente étude appuie donc l'idée que le domaine spécifique à la VPI soit rendu accessible dans le but d'exposer son motif PLA2 et ainsi lui permettre d'exercer son activité enzymatique.

Type de document: Mémoire
Directeur de mémoire/thèse: Tijssen, Peter
Informations complémentaires: Résumé avec symboles
Mots-clés libres: parvovirus ; porcin ; proteine
Centre: Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt: 12 mai 2014 20:56
Dernière modification: 18 déc. 2015 19:51
URI: http://espace.inrs.ca/id/eprint/2216

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