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Isolation des protéines de transport des somatomédines

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Gagnon, France (1992). Isolation des protéines de transport des somatomédines Mémoire. Québec, Université du Québec, Institut National de la Recherche Scientifique, Maîtrise en sciences expérimentales de la santé, 107 p.

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Résumé

L'isolation des protéines de transport des somatomédines s'inscrit dans le cadre d'une étude sur l'évaluation des effets de l'exercice physique sur ces protéines. Un essai radioimmunologique est envisagé afm de posséder une méthode de grandes spécificité et sensibilité pour le dosage des protéines de transport. Ce projet est conduit dans la perspective d'une mise au point d'une technique de dépistage d'une consommation d'hormone de croissance chez les athlètes.

Le second messager de l'hormone de croissance, la somatomédine, circule principalement sous la forme de complexes avec des protéines de transport (IGFBP). L'hormone de croissance est directement impliquée dans la régulation de l'IGFBP-3, qui est la principale protéine de transport plasmatique. L'IGFBP-1, l'autre protéine de transport retrouvée dans le plasma, est plutôt contrôlée par l'insuline et elle démontre une variation circadienne importante. Les fonctions des protéines de transport sont, dans le cas de l'IGFBP-3, le transport et le maintien des somatomédines dans les vaisseaux sanguins et, dans le cas de 1 'IGFBP-1, le transport des somatomédines plasmatiques vers les cellules-cibles.

L'isolation de l'IGFBP-3 fut produite à partir du plasma humain. Plusieurs étapes d'isolation s'enchaînèrent; la plus spécifique fut une chromatographie d'affinité avec une colonne sur laquelle des molécules de somatomédines furent fixées. La même chromatographie d'affinité fut effectuée lors de l'isolation de l'IGFBP-1, dont la source de départ fut le liquide amniotique humain.

Différentes analyses quantitatives et qualitatives furent appliquées afm d'évaluer les rendements et facteurs de purification au fil des étapes d'isolation, et de déterminer la pureté des protéines isolées. Bien qu'elle ne soit pas spécifique, 1' épreuve quantitative utilisée pour le dosage des protéines de transport démontra une sensibilité suffisante pour mettre au point les techniques d'isolation.

La pureté des protéines isolées fut excellente. Malgré quelques impuretés, elles seront aptes à être utilisées, suite à un marquage radioactif, pour des essais radioimmunologiques.

Type de document: Thèse Mémoire
Directeur de mémoire/thèse: Brisson, Guy R.
Co-directeurs de mémoire/thèse: Gareau, Raynald
Mots-clés libres: -
Centre: Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt: 26 août 2019 20:36
Dernière modification: 26 août 2019 20:36
URI: http://espace.inrs.ca/id/eprint/8536

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