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Clonage, purification et caractérisation d'une nouvelle α-L-arabinofuranosidase chez Streptomyces lividans.

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Vincent, Patrick (1996). Clonage, purification et caractérisation d'une nouvelle α-L-arabinofuranosidase chez Streptomyces lividans. Mémoire. Québec, Université du Québec, Institut national de la recherche scientifique, Maîtrise en microbiologie appliquée, 115 p.

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Résumé

L'arabinose est un sucre constitutif des plantes et est retrouvé comme groupement dans plusieurs hémicelluloses dont les arabinoxylans de céréales, mais peu dans les xylans des bois mous ou des bois durs. L'α-L-arabinofuranosidase catalyse l'hydrolyse d'un lien 0-glycosidique d'un groupement α-L-arabinofuranosyl des arabinoxylans, des arabinans, des arabinogalactans, ainsi que des arabino-oligoxylosides.

Une α-L-arabinofuranosidase (AbtB) a été purifiée chez Streptomyces lividans, avec une masse moléculaire de 43 000 Da et un point isoélectrique de 7 ,4. L' AbfB a libéré l'arabinose comme unique produit d'hydrolyse sur des substrats de haut poids moléculaire tel l'arabinoxylan et également les arabino-oligoxylosides de faible poids moléculaire, mais non sur les substrats synthétiques tel le p-nitrophényl-α -L-arabinofuranoside ou le 4 méthylumbélliféryl-α-L-arabinofuranoside. La présence d'un site de fixation sur le xylan (XBD) a montré que cette enzyme a eu une affinité envers les B-1,4-xylans. L'enzyme a possédé une activité B-xylosidasique résiduelle sur les arabino-oligoxylosides de faible poids moléculaire. L' AbfB a été une enzyme synergique dont l'activité a augmenté 1'activité des xylanases sur les arabinoxylans. Finalement, l'AbfB a eu des caractéristiques biochimiques et une spécificité de substrat très différentes de 1'AbfA de S. lividans.

Type de document: Thèse Mémoire
Directeur de mémoire/thèse: Kluepfel, Dieter
Mots-clés libres: -
Centre: Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt: 30 avr. 2018 00:53
Dernière modification: 30 avr. 2018 00:53
URI: http://espace.inrs.ca/id/eprint/6665

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