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Les capsides recombinantes de densovirus comme plateforme pour la présentation d'un épitope du virus respiratoire syncytial humain

David, Maude (2001). Les capsides recombinantes de densovirus comme plateforme pour la présentation d'un épitope du virus respiratoire syncytial humain Mémoire. Québec, Université du Québec, Institut National de la Recherche Scientifique, Maîtrise en virologie et immunologie, 136 p.

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Résumé

De nos Jours, la plupart des vaccins utilisés sont encore faits de virus vivants ou inactivés. Des atténuations insuffisantes ou des inactivations incomplètes constituent toujours un risque pour la santé des êtres humains ou des animaux. De récentes stratégies ont procuré de nouvelles approches pour créer des vaccins sécuritaires. Depuis quelques années, les baculovirus retiennent l'attention quant à leur capacité d'exprimer de grandes quantités de protéines mimant la protéine virale authentique. Le densovirus de la larve Galleria mellonella est un petit virus eucaryote non enveloppé avec une capside d'environ 22 mn de diamètre. Son génome est fait d'ADN monocaténaire linéaire ambisens de 6 kb. L'expression du gène VP4 du densovirus GmDNV, codant pour la protéine de capside (VP), dans les cellules d'insectes grâce à l'utilisation du système du baculovirus permet de produire des capsides recombinantes formées par l'auto-assemblage des VP4. Ces capsides recombinantes ont été utilisé pour présenter un épitope protecteur du virus respiratoire syncytial humain (VRSH) au système immunitaire. Le VRSH est l'agent causal le plus important des maladies virales des voies respiratoires inférieures chez les nouveau-nés et les enfants en bas-âge. Malgré 1' importance des infections et des dommages causés par ce virus, il n'existe toujours pas de vaccin sécuritaire et efficace pour la protection des enfants. L'épitope inséré est constitué des acides aminés 173-187 de la glycoprotéine de surface virale G qui est un antigène viral majeur. L'épitope a été inséré à un endroit stratégique à la surface de la capside, soit en C-terminal de VP4.

Grâce à plusieurs analyses la présence du peptide inséré sur les capsides recombinantes à pu être détectée. Malheureusement, lors de l'évaluation de l'activité protectrice de l'épi tope exprimé à la surface des capsides recombinantes de GmDNV dans un modèle animal aucune réponse immunitaire contre le pathogène VRSH n'a pu être détectée.

Type de document: Mémoire
Directeur de mémoire/thèse: Tijssen, Peter
Co-directeurs de mémoire/thèse: Trudel, Michel
Mots-clés libres: -
Centre: Centre INRS-Institut Armand Frappier
Date de dépôt: 28 sept. 2016 14:30
Dernière modification: 28 sept. 2016 14:30
URI: http://espace.inrs.ca/id/eprint/4506

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